Inhibiittoriin sitoutunut kompleksi muodostuu enimmäkseen korkeissa substraattipitoisuuksissa, ja ES-I-kompleksi ei voi vapauttaa tuotetta, kun inhibiittori on sitoutunut, mikä johtaa alentuneeseen Vmax-arvoon. … Näin ollen, paradoksaalisesti, kilpailukyvytön esto sekä vähentää Vmax:a että lisää entsyymin affiniteettia sen substraattiin.
Kuinka ei-kilpaileva inhibiittori vaikuttaa Vmaxiin?
Kun ei-kilpaileva inhibiittori lisätään, Vmax muuttuu, mutta Km pysyy ennallaan. Lineweaver-Burk-käyrän mukaan Vmax pienenee ei-kilpailevan inhibiittorin lisäyksen aikana, mikä näkyy käyrässä sekä kulmakertoimen että y-leikkauksen muutoksena, kun ei-kilpailevaa inhibiittoria lisätään.
Miksi Vmax-arvoa lasketaan ei-kilpailevassa estossa?
Kilpailevan estäjän Vmax on sama kuin normaalilla entsyymillä, mutta Km on suurempi. Ei-kilpailevan estäjän Vmax on pienempi kuin normaalin entsyymin, mutta Km on sama. … Ylimääräinen substraatti tekee substraattimolekyyleistä riittävän runsaita, jotta se voi jatkuvasti "päihittää" entsyymin estäjämolekyylit.
Miksi Km ja Vmax pienenevät, kun lisätään kilpailematonta inhibiittoria?
Epäkilpailukykyiset estäjät sitoutuvat vain entsyymi-substraattikompleksiin, eivät vapaaseen entsyymiin, ja ne vähentävät sekä kcat- että Km-arvoja (Km:n lasku johtuu faktista, että niiden läsnäolo vetää järjestelmän pois vapaasta entsyymistä kohti entsyymi-substraattikompleksia).
Mitä Vmax-arvon lasku tarkoittaa?
Alempi Vmax tarkoittaa, että entsyymi toimii epäoptimaalisissa olosuhteissa.
