Kaikki aminohapot löytyvät α-kierteistä, mutta glysiini ja proliini ovat harvinaisia, koska ne horjuttavat α-heliksiä. Glysiini on vapautettu monista steerisistä rajoituksista, koska siitä puuttuu β-hiili. … Proliini sen sijaan on liian jäykkää.
Mitä aminohappoa ei löydy alfahelkseistä?
Proliini ei löydy proteiinien alfakierteisestä rakenteesta, koska sillä on erityinen syklinen rakenne (se on iminohappo, ei aminohappo)m tämän tyyppisellä sekundaarirakenteella on spesifinen leveys ja tietty määrä aminohappojäämiä / kierros. Siksi proliinia pidetään alfakierteisenä katkaisijana.
Miksi glysiini on alfakierteen katkaisija?
Proliini ja glysiini tunnetaan joskus "kierteen katkaisijana" koska ne häiritsevät α-kierteisen rungon konformaation säännöllisyyttä; molemmilla on kuitenkin epätavallisia konformaatiokykyjä, ja niitä esiintyy yleensä vuorotellen.
Missä glysiini on alfakierteessä?
Helix–turn–helix-motiivissa on kolme paikkaa, jotka ovat erittäin konservoituneita. Alaniini löytyy tavallisesti kohdasta 5 ensimmäisessä a-kierteessä; glysiini löytyy paikasta 9, käännöksen ensimmäisestä paikasta; ja joko valiini tai isoleusiini löytyy yleensä asemasta 15 toisessa α-kierteessä.
Löytyykö glysiinijäämiä pääasiassa alfahelkseistä?
Glysiini monine mahdollisine pääketjumuotoineen löytyy harvoin myös helikseistä. Kun tiedetään, kuinka todennäköistä on, että aminohappo esiintyy alfakierteessä (ns. helix-taipumukset), on mahdollista ennustaa, missä heliksejä esiintyy proteiinisekvenssissä.
