Epäkilpailukykyiset inhibiittorit sitoutuvat vain entsyymi-substraattikompleksiin, eivät vapaaseen entsyymiin, ja ne vähentävät sekä kcat- että Km-arvoja (Km:n lasku johtuu siitä, että niiden läsnäolo vetää järjestelmän pois vapaasta entsyymistä kohti entsyymi-substraattikompleksia).
Miksi Vmax on alennettu kilpailukyvyttömässä estossa?
Epäkilpailukykyiset estäjät voivat sitoutua vain ES-kompleksiin. Siksi nämä estäjät vähentävät Km lisääntyneen sitoutumistehokkuuden vuoksi ja vähentävät Vmax-arvoa, koska ne häiritsevät substraatin sitoutumista ja estävät katalyysiä ES-kompleksissa.
Miksi kilometrit vähenevät kilpailukyvyttömässä Redditissä?
Km näyttää pienenevän koska inhibiittori sitoo ES-kompleksin, jolloin vaikuttaa siltä, että entsyymillä on suurempi affiniteetti substraattiin kuin sillä todellisuudessa on. Vmax laskee myös, koska reaktionopeus estyy.
Miksi ei-kilpailevat estäjät eivät vaikuta Km:ään?
Kun ei-kilpaileva inhibiittori lisätään, Vmax muuttuu, mutta Km pysyy ennallaan. … Ei-kilpailevassa estämisessä inhibiittori sitoutuu allosteeriseen kohtaan ja estää entsyymi-substraattikompleksia suorittamasta kemiallista reaktiota Tämä ei vaikuta entsyymin Km:ään (affiniteettiin) (esim. substraatti).
Mitä kilpailukyvytön estäjä tekee entsyymille?
Epäkilpailukykyiset estäjät sitoutuvat vain entsyymi-substraattikompleksiin, eivät vapaaseen entsyymiin. Ne vääristävät aktiivisen kohdan estääkseen entsyymiä olemasta katalyyttisesti aktiivisia estämättä itse asiassa substraatin sitoutumista Tätä ei voi tapahtua entsyymillä, joka vaikuttaa vain yhteen substraattiin kerrallaan.
