Ei-kilpailevaa estoa tapahtuu kun inhibiittori sitoutuu entsyymiin muussa kuin aktiivisessa paikassa … Jälkimmäisessä tapauksessa inhibiittori ei estä substraatin sitoutumista entsyymiin mutta muuttaa riittävästi katalyyttisen toiminnan esiintymiskohdan muotoa estääkseen sen.
Kuinka ei-kilpaileva estäjä toimii?
Ei-kilpailevassa estämisessä inhibiittori ei estä substraattia sitoutumasta aktiiviseen kohtaan. Sen sijaan se kiinnittyy toiseen kohtaan ja estää entsyymiä tekemästä työtään Tämän eston sanotaan olevan "ei-kilpaileva", koska sekä inhibiittori että substraatti voivat sitoutua samanaikaisesti.
Kuinka ei-kilpaileva inhibiittori vaikuttaa entsyymiin?
Ei-kilpaileva inhibiittori vaikuttaa vähentämällä vaihtuvuuslukua ennemmin kuin vähentämällä substraattiin sitoutuneiden entsyymimolekyylien osuutta Ei-kilpailevaa estoa, toisin kuin kilpailevaa estoa, ei voida voittaa lisäämällä substraattipitoisuutta.
Mitä ovat esimerkkejä ei-kilpailevista estäjistä?
Raskasmetallien ja syanidin sytokromioksidaasia ja arsenaatin glyseraldehydifosfaattidehydrogenaasia estävät vaikutukset ovat esimerkkejä ei-kilpailevasta estämisestä. Tämän tyyppinen inhibiittori toimii yhdistymällä entsyymin kanssa siten, että jostain syystä aktiivinen kohta muuttuu toimimattomaksi.
Miksi ei-kilpailevat estäjät alentavat Vmax-arvoa?
Ei-kilpaileva esto
Tämä johtui siitä, että substraatin lisääntyminen teki kasvavan prosenttiosuuden entsyymistä aktiiviseksi. Ei-kilpailevalla estolla substraatin määrän lisäämisellä ei ole vaikutusta aktiivisen entsyymin prosenttiosuuteen. … Lähdetyn entsyymin määrän vähentäminen pienentää Vmax
